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  1. 掲載誌一覧
  2. 鹿児島大学水産学部紀要
  3. vol.29
  1. 水産学部
  2. 水産学部・紀要論文

Tilapia nilotica組織中のアスパルテート・アミノトランスフェラーゼ

http://hdl.handle.net/10232/13201
http://hdl.handle.net/10232/13201
9c00bda8-d029-4e24-9525-6de074ceb4e3
名前 / ファイル ライセンス アクション
AN00040498_v29_p301-312.pdf AN00040498_v29_p301-312.pdf (1.1 MB)
Item type 紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2012-05-07
タイトル
タイトル Aspartate Aminotransferase Activities in Various Tissues of Tilapia nilotica
タイトル言語 en
タイトル
タイトル Tilapia nilotica組織中のアスパルテート・アミノトランスフェラーゼ
タイトル言語 ja
著者 鮫島, 宗雄

× 鮫島, 宗雄

WEKO 104677

en SAMESHIMA, Muneo

ja 鮫島, 宗雄

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MAZID, Md. Abdul

× MAZID, Md. Abdul

WEKO 104678

en MAZID, Md. Abdul

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堀之内, 芳樹

× 堀之内, 芳樹

WEKO 104679

en HORINOUCHI, Yoshiki

ja 堀之内, 芳樹

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言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
要約
内容記述タイプ Other
内容記述 The changes in aspartate aminotransferase activities in heart, liver, brain, intestine and
spleen of Tilapia nilotica with various environmental conditions have been examined. The
heart shows the highest activity in these organs.
The organs of T.nilotica show higher activity of aspartate aminotransferase in summer and
lower in winter. The activity is directly related to the temperature of the cultural water.
The sample fishes have been transferred from fresh water to sea water, and the effect on
their aspartate aminotransferase activity have been studied. The activity increases while the
first few days after releasing the fishes into sea water due to the physiological upset, which
occurs in their body, but the following days, the activity does not change significantly. A
reason for which the fishes could endure the sea water-culture is explained as follows; the fishes
have been cultured in a pond having 3.6-6.4% salinity for several years, and have got a tolerance to drastic change on osmotic pressure.
The inhibitory action of divalent metal ions on aspartate aminotransferase have been tested,
Ba^<2+> and Hg^<2+> show high inhibition on the enzyme activity.
Partially, purification have been studied with the liver-enzyme and the activity becomes
three times stronger than the crude enzyme.
内容記述言語 en
収録雑誌名 ja : 鹿児島大学水産学部紀要
en : Memoirs of Faculty of Fisheries Kagoshima University

巻 29, p. 301-312, 発行日 1980-12-25
作成日
日付 1980-12-25
日付タイプ Issued
ISSN
収録物識別子タイプ PISSN
ISSN 0453087X
NII書誌ID(雑誌)
収録物識別子タイプ NCID
NC ID AN00040498
出版タイプ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
NDC
主題Scheme NDC
主題 663
NDC
主題Scheme NDC
主題 481
公開者・出版者
出版者 鹿児島大学
出版者言語 ja
公開者・出版者
出版者 Kagoshima University
出版者言語 en
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Ver.1 2023-07-25 09:20:16.678907
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