@article{oai:ir.kagoshima-u.ac.jp:00002444,
 author = {日高, 富男},
 journal = {鹿児島大学水産学部紀要=Memoirs of Faculty of Fisheries Kagoshima University},
 month = {2016-10-27},
 note = {The author studied on the enzymic action of alkaline proteinase produced by Bacillus subtilis upon proteins of fish muscle. The results are as follows.
1) As to the enzymatic proteolysis of fish meat by the bacterial proteinase, actomyosin fraction was hydrolyzed more readily than water extract fraction of fish muscle.
The products formed by action of the bacterial proteinase upon actomyosin were
mainly various polypeptides, but small amounts of amino acids were also formed.
2) It was found that actomyosin was at one time hydrolyzed and coagulated by action of the bacterial proteinase. The optimum pH of the proteolytic activity lay at 9.2, and its optimum temperature was 60°C.  The most powerful coagulation was shown at pH 8.0 and 40°C.
3) The actomyosin coagulated by action of the bacterial proteinase was changed into an insoluble form in neutral salts solution, and was hard to be hydrolyzed in contrast to raw actomyosin.
4) From these results, it was considered that the bacterial proteinase have effect on post-mortem hydrolysis and denaturation of fish meat., 海産魚からゼラチン液化性の強いBacillus subtilisの一変株を分離し,該菌が産出する塩基性プロティナーゼの種々のタンパク質,特に魚肉タンパク質に対する作用を検討した。その結果は次のごとくであった。
供試菌が産生する塩基性プロティナーゼは,カゼイン,ヘモグロビン,ゼラチン,牛乳等に対してこれらを容易に分解した。生魚肉タンパクにも作用するが,魚肉構成タンパク質の中ではストローマ及びグロブリン性蛋白であるアクトミオシンは分解され易く,アルブミン性タンパク質であるミオゲンはその分解度が低いことが知られた。このタンパク分解は0.2M三塩化酢酸可溶性の非タンパク性物質の生成は大きいが,ペプチッド結合の開裂量は少い。供試酵素液を魚肉アクトミオシンに作用させた場合,分解に併行して蛋白が凝固析出した。この分解作用の至適pHは9.2,凝固力の至適pHは8.0,また分解作用の至適温度は60°C,凝固力の見掛上の活性は40°Cにピークをもち,凝固力の方が分解作用に比較して耐熱性は弱い等の二,三の見掛上の性質に相違がみられたが,とにかく両作用は密接な一連の相関反応であることは推測出来た。供試酵素液の作用によって凝固析出したアクトミオシンは未変性のアクトミオシンとは中性塩液に対する溶解度,供試細菌プロティナーゼの分解作用による被分解度にかなりの相違が見出された。いずれにせよ,この種細菌プロティナーゼが魚肉の肉質変化進行初期に生魚肉タンパク質の部分加水分解,変性にかなり大きな役割を演じていることが認められた。},
 pages = {23--37},
 title = {細菌プロティナーゼによる魚肉アクトミオシンの分解と凝固について},
 volume = {10},
 year = {}
}