@techreport{oai:ir.kagoshima-u.ac.jp:00004644,
 author = {丸山, 征郎},
 month = {2016-10-27},
 note = {2008-2010年度科学研究費補助金(基盤研究(B))研究成果報告書 課題番号：20390274　研究代表者：丸山征郎 (鹿児島大学医歯学総合研究科特任教授), 血管内皮細胞上のトロンボモジュリン（TM）はトロンビン（T）を凝固酵素から抗凝固酵素へと変換するのみならず、“死の因子”として同定されたHMGB1をそのＮ末端に吸着する。吸着されたHMGB1はT・TMによって分解され、des-HMGB1として遊離する。HMGB1は侵襲局所では止血・自然免疫・修復のメディエーターとして作用するが、その全身化はTMによって防がれていることになる。このようにTMによるHMGB1の吸着分解は、閉鎖循環系を局所の炎症や凝固から守る新たな生体防御システムの一環である。, An endothelial membrane protein, Thrombomodulin(TM) converts thrombin(T) from a procoagulant protease to an anticoagulant. We found that N-terminus of TM also can bind and neutralize death mediator HMGB1. T-TM complex degrades the HMGB1 bound to TM forming des-HMGB1. HMGB1 acts as triggering factor for hemostasis, innate immune and repair at injury sites. However systemic HMGB1 acts as a mediator for DIC, shock and MOF. Thus TM and HMGB1 is form a self-defense system.},
 title = {トロンボモデュリン-HMGB1枢軸による生体防御の新機構},
 year = {}
}