@techreport{oai:ir.kagoshima-u.ac.jp:00008659,
 author = {坪内, 博仁 and 宇都, 浩文},
 month = {2016-10-28},
 note = {2012-2012年度科学研究費助成事業(科学研究費補助金(挑戦的萌芽研究)研究成果報告書　課題番号：24659371　研究代表者：坪内博仁(鹿児島大学・大学院医歯学総合研究科・教授), 本研究では、補体C4にC型肝炎ウイルス（HCV）由NS3/4A プロテアーゼを混合すると、約17kDaの2つの蛋白と15kDaの1つの蛋白断片が出現することを見出した。またNS3/4Aプロテアーゼは濃度依存的にC4活性を阻害し、古典経路活性化を低下させた。以上のことから、HCV NS3/4Aプロテアーゼは補体C4を直接切断し、補体の古典経路活性化を抑制すると考えられ、HCV由来蛋白は、補体の宿主免疫応答に対し抑制的に作用し、HCV持続感染に寄与している可能性がある。, The mechanisms underlying the persistence of Hepatitis C virus (HCV) infection are hypothesized to involve viral proteins abrogating the host immune response. Here, we report that HCV NS3/4A protease is associated with production of the C4 fragment and that this action affects the host immune response. In vitro, HCV NS3/4A protease showed concentration-dependent cleavage of C4 and a HCV NS3/4A protease inhibitor inhibited this cleavage. Functionally, cleavage of C4 by HCV NS3/4A protease inhibited the classical pathway and this inhibition was also abrogated by a HCV NS3/4A protease inhibitor. Our results indicate that HCV NS3/4A protease inhibits complement activation through cleavage of C4, and that C4 cleavage by HCV NS3/4A protease should be one of the mechanisms underlying persistent HCV infection.},
 title = {C 型肝炎ウイルスの持続感染に関与するウイルス蛋白の新しい分子機構の解明},
 year = {}
}