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  1. 掲載誌一覧
  2. 鹿児島大学水産学部紀要
  3. vol.10
  1. 水産学部
  2. 水産学部・紀要論文

細菌プロティナーゼによる魚肉アクトミオシンの分解と凝固について

http://hdl.handle.net/10232/14321
http://hdl.handle.net/10232/14321
e772276e-f87a-4c3c-9992-7a61a3ab2a1d
名前 / ファイル ライセンス アクション
AN00040498_v10_p23-37.pdf AN00040498_v10_p23-37.pdf (7.4 MB)
Item type 紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2015-06-24
タイトル
タイトル 細菌プロティナーゼによる魚肉アクトミオシンの分解と凝固について
タイトル言語 ja
タイトル
タイトル On the Proteolysis and Coagulation of Actomyosin Fraction of Fish Muscle by Action of Bacterial Proteinase
タイトル言語 en
著者 日高, 富男

× 日高, 富男

WEKO 101473

ja 日高, 富男

en HIDAKA, Tomio

Search repository
言語
言語 jpn
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
要約
内容記述タイプ Other
内容記述 The author studied on the enzymic action of alkaline proteinase produced by Bacillus subtilis upon proteins of fish muscle. The results are as follows.
1) As to the enzymatic proteolysis of fish meat by the bacterial proteinase, actomyosin fraction was hydrolyzed more readily than water extract fraction of fish muscle.
The products formed by action of the bacterial proteinase upon actomyosin were
mainly various polypeptides, but small amounts of amino acids were also formed.
2) It was found that actomyosin was at one time hydrolyzed and coagulated by action of the bacterial proteinase. The optimum pH of the proteolytic activity lay at 9.2, and its optimum temperature was 60°C. The most powerful coagulation was shown at pH 8.0 and 40°C.
3) The actomyosin coagulated by action of the bacterial proteinase was changed into an insoluble form in neutral salts solution, and was hard to be hydrolyzed in contrast to raw actomyosin.
4) From these results, it was considered that the bacterial proteinase have effect on post-mortem hydrolysis and denaturation of fish meat.
内容記述言語 en
要約
内容記述タイプ Other
内容記述 海産魚からゼラチン液化性の強いBacillus subtilisの一変株を分離し,該菌が産出する塩基性プロティナーゼの種々のタンパク質,特に魚肉タンパク質に対する作用を検討した。その結果は次のごとくであった。
供試菌が産生する塩基性プロティナーゼは,カゼイン,ヘモグロビン,ゼラチン,牛乳等に対してこれらを容易に分解した。生魚肉タンパクにも作用するが,魚肉構成タンパク質の中ではストローマ及びグロブリン性蛋白であるアクトミオシンは分解され易く,アルブミン性タンパク質であるミオゲンはその分解度が低いことが知られた。このタンパク分解は0.2M三塩化酢酸可溶性の非タンパク性物質の生成は大きいが,ペプチッド結合の開裂量は少い。供試酵素液を魚肉アクトミオシンに作用させた場合,分解に併行して蛋白が凝固析出した。この分解作用の至適pHは9.2,凝固力の至適pHは8.0,また分解作用の至適温度は60°C,凝固力の見掛上の活性は40°Cにピークをもち,凝固力の方が分解作用に比較して耐熱性は弱い等の二,三の見掛上の性質に相違がみられたが,とにかく両作用は密接な一連の相関反応であることは推測出来た。供試酵素液の作用によって凝固析出したアクトミオシンは未変性のアクトミオシンとは中性塩液に対する溶解度,供試細菌プロティナーゼの分解作用による被分解度にかなりの相違が見出された。いずれにせよ,この種細菌プロティナーゼが魚肉の肉質変化進行初期に生魚肉タンパク質の部分加水分解,変性にかなり大きな役割を演じていることが認められた。
内容記述言語 ja
収録雑誌名 ja : 鹿児島大学水産学部紀要
en : Memoirs of Faculty of Fisheries Kagoshima University

巻 10, p. 23-37, 発行日 1961-12-25
作成日
日付 1961-12-25
日付タイプ Issued
ISSN
収録物識別子タイプ PISSN
ISSN 0453087X
NII書誌ID(雑誌)
収録物識別子タイプ NCID
NC ID AN00040498
出版タイプ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
NDC
主題Scheme NDC
主題 660
公開者・出版者
出版者 鹿児島大学
出版者言語 ja
公開者・出版者
出版者 Kagoshima University
出版者言語 en
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Ver.1 2023-07-25 12:20:30.483103
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